Czym jest amyloid? Jak powstaje? - Badania Krwi
25 kwietnia 2023

Amyloid A – znaczenie i badanie parametru

Artykuł napisany przez: Redakcja Diagnostyka
czym-jest-amyloid-a

Amyloid A to białko ostrej fazy, którego stężenie jest oznaczane w diagnostyce amyloidozy reaktywnej. Taki stan rozwija się w następstwie stanów infekcyjnych i zapalnych organizmu. Zwiększona ilość amyloidu A wykrywana jest m.in. w przebiegu: reumatoidalnego zapalenia stawów, zesztywniającego zapalenia stawów, młodzieńczego zapalenia stawów, chorób tkanki łącznej, miażdżycy i nowotworów.

Czym jest amyloid?

Amyloid A jest nierozpuszczalnym białkiem surowiczym i tzw. białkiem ostrej fazy fizjologicznie produkowanym w wątrobie. Jego obecność nie oznacza jednak rozpoznania choroby. Stężenie białka wzrasta w odpowiedzi na stan zapalny i stany infekcyjne. Wówczas w wyniku nadmiernej produkcji amyloid zaczyna odkładać się w tkankach narządów, głównie w wątrobie, śledzionie i nerkach. Organizm nie jest w stanie usunąć patologicznego białka, co sprzyja niszczeniu organu i rozwojowi choroby. Stan ten określany jest amyloidozą. 

Patogeneza amyloidozy 

Amyloidoza to grupa stanów chorobowych i zespołów zaburzeń, powstałych w konsekwencji odkładania amyloid. Stan ten postrzegany jest również jako powikłanie chorób, którym towarzyszy nadmierna aktywacja białka ostrej fazy. Co istotne, występuje rzadko – w Polsce zidentyfikowano zaledwie pojedyncze przypadki. Do powstania amyloidozy AA dochodzi w wyniku przewlekłego stanu zapalnego, ale tylko u części chorych. Dlatego patogeneza zjawiska nie jest do końca jasna i nadal pozostaje przedmiotem badań. Naukowcy przede wszystkim próbują zidentyfikować czynniki predysponujące do rozwoju amyloidozy u danej grupy pacjentów. Przypuszcza się, że jednym z czynników mogą być mutacje genów, które pod wpływem nawrotowych gorączek sprzyjają rozwojowi białka fazy zapalnej. 

Ze względu na typ białka wyróżnia się wiele postaci amyloidozy. Najpopularniejszym typem jest odmiana AA, czyli postać wtórna. Rozwija się w przebiegu schorzeń zapalnych i nadmiernej produkcji cytokin zapalnych. Ze względu na lokalizację złogów amyloidów może mieć charakter układowy (uogólniony) lub miejscowy. Amyloidoza układowa początkowo rozwija się bezobjawowo, a z czasem zajmuje cały układ, np. sercowo-naczyniowy, nerwowy, kostny. W jej przebiegu miejsca składowania amyloidu są oddalone od źródła stanu zapalnego, a białka ostrej fazy transportowane są po całym organizmie przez układ krążenia. 

Choroby związane z występowaniem amyloidozy AA i będące jej przyczyną: 

  • przewlekłe zapalenia stawów i kości (reumatoidalne zapalenia stawów, młodzieńcze zapalenia stawów, zesztywniające zapalenia stawów, łuszczycowe zapalenia stawów, zespół SAPHO);
  • monogenowe zespoły autozapalne (rodzinna gorączka śródziemnomorska, kriopirynopatie, zespół TRAPS); 
  • poligenowe zespoły autozapalne (choroba Still);
  • nieswoiste choroby zapalne jelit (wrzodziejące zapalenie jelit, choroba Leśniowskiego-Crohna); 
  • choroby nowotworowe (rak płuca, rak nerki, chłoniaki);
  • stany zwiększające podatność organizmu na zakażenia (uzależnienie od narkotyków, HIV/AIDS, pospolity zmienny niedobór odporności). 

W klasyfikacji amyloidoz oprócz postaci AA wyróżnia się również inne typy: typ AL (amyloidoza układowa związana ze szpiczakiem mnogim), typ ATTR (amyloidoza związana z chorobami nerek i serca, ma charakter genetyczny), typ AFiB (autosomalna amyloidoza z chorobą nerek), AApoAI (autosomalna dominująca amyloidoza z zajęciem narządów wewnętrznych), AANF (starcza amyloidoza serca), APrP (amyloidoza związana z chorobą Creutzfeldta-Jakoba, chorobą Kuru), AB (zespół Downa).

Amyloidoza – objawy i przebieg

Objawy kliniczne amyloidozy powstają na skutek gromadzenia się amyloidu w narządach lub układach organizmu, dlatego ich charakter i intensywność zależą od miejsca złogów amyloidu. Obraz kliniczny warunkowany jest również czasem trwania choroby. Organem najczęściej zajętym przez białko są nerki, stąd główne objawy zgłaszane przez pacjentów i rozpoznane w drodze diagnostyki laboratoryjnej (białkomocz, wzrost stężenie kreatyniny) dotyczą zaburzenia pracy tego narządu. Innym miejscem częstego odkładania złogów amyloidu jest wątroba, czego skutkiem może być nieprawidłowa aktywność enzymów wątrobowych. Natomiast amyloid odkładający się w układzie pokarmowym sprzyja objawom, takim jak: wymioty, nudności, zaburzenia wchłaniania, biegunki. Zajęcie śledziony przez białko zapalne służy zakażeniom bakteryjnym organizmu, co w początkowym stadium może przypominać infekcję. Do typowych objawów, które powoduje gromadzenie amyloidu, należą: gorączka, ogólne złe samopoczucie, bóle mięśni, dreszcze, bóle głowy, zaparcia, nadmierne wypadanie włosów. Stan ten w początkowej fazie bardzo często prowadzi do anemii, której głównymi objawami są: osłabienie, bladość, brak sił fizycznych i energii, problemy z koncentracją, trudności z zasypianiem. 

Leczenie amyloidozy

Głównym celem leczenia jest zahamowanie progresji choroby będącej przyczyną stanu amyloidozy i procesu wytwarzania białek ostrej fazy. Terapia jest indywidualna dla każdego pacjenta i zależy przede wszystkim od typu amyloidu. W postaci AA leczenie opiera się na środkach przeciwzapalnych i immunosupresyjnych. W niektórych przypadkach lekarz może podjąć decyzję o włączeniu leczenia biologicznego.

Badania amyloid 

Wskazaniem do badania stężenia amyloidów jest podejrzenie stanów infekcyjnych i chorób o podłożu zapalnym. Oznaczenie białka odbywa się na podstawie badania krwi. Pomiar często wykonywany jest przy okazji innych badań, np. morfologii. Rozpoznanie amyloidozy opiera się na teście barwienia czerwienią Kongo. Badanie to wykrywa złogi amyloidu, ale nie pozwala na rozpoznanie typu amyloidozy. Do szczegółowej charakterystyki niezbędne jest badanie histopatologiczne.

Pacjent na badanie powinien zgłosić się w godzinach porannych i być na czczo. Ostatni posiłek należy spożyć przynajmniej 8 godzin przed badaniem. Około 30 minut przed oddaniem krwi zalecane jest wypicie szklanki niegazowanej wody.

Wynik badania nie daje możliwości postawienia pełnej diagnozy. Obraz kliniczny powinny uzupełniać inne badania laboratoryjne, badania obrazowe i wywiad lekarski. 

 

Autor: Emilia Kruszewska

Bibliografia: 

  1. M. Maśliska, M. Legatowicz-Koprowska, M. Przygodzka, Amyloidoza trudności diagnostyczne. Opis przypadku amyloidozy miejscowej, Wiadomości Lekarskie”,2011, LXIV(3), s. 202–207;
  2. E. Więsik-Szewczyk, Amyloidoza AA przyczyny, diagnostyka, opcje terapeutyczne, Hematologia”, 2018, 9(3), s. 173–180.
  3. B. Puła, S. Dębek, K. Jamroziak, Zasady klasyfikacji i nazewnictwa amyloidoz, Varia Medica”, 2018, 2(6), s. 457–461.
Oceń artykuł

O Autorze